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Eine Brennstoffzelle in Bakterien

17.04.2019
Neue Einsichten in den Stickstoffkreislauf – wie Leben möglich wird

Stickstoff ist ein zentraler Bestandteil aller lebenswichtigen Moleküle. Der Austausch von Stickstoff zwischen der Atmosphäre und der Biomasse ist wesentlich für das Leben auf der Erde. Ein zentraler Mechanismus dabei ist der Anammox-Prozess, der in bestimmten Bakterien stattfindet. Ein Zwischenprodukt im Anammox-Prozess ist Hydrazin: ein hochreaktiver Stoff, der auch als Raketentreibstoff genutzt wird. Ein Forschungsteam vom MPI für medizinische Forschung, dem MPI für Biophysik, der Radboud Universität in den Niederlanden und dem MPI für Marine Mikrobiologie beschreiben nun die Struktur eines der beteiligten Enzyme. Dieses Enzym katalysiert den letzten Schritt im Prozess: Es wandelt Hydrazin in Stickstoffgas um und speichert die dabei freiwerdende Energie. Die Ergebnisse, nun in Science Advances veröffentlicht, zeigen ein beispielloses Netzwerk aus Häm-Gruppen, das die große Anzahl freiwerdender Elektronen während der chemischen Umwandlung aufnimmt.

Der biogeochemische Stickstoffkreislauf

Stickstoff – in Form von Stickstoffgas (N2) – macht circa 80 Prozent unserer Atmosphäre aus. Alle lebenden Organismen benötigen Stickstoff, der ein wichtiger Bestandteil essentieller Moleküle ist. Die in der Atmosphäre vorkommende Form kann jedoch von den meisten Organismen nicht direkt verwendet werden, sondern muss erst umgewandelt werden. Diese Umwandlung in verwertbare und reaktivere Formen von Stickstoff wird von einer Vielzahl an Bakterien durchgeführt, die so zum Stickstoffkreislauf beitragen.

Anammox-Bakterien – eine Abkürzung durch die Mitte

Anammox-Bakterien - eine Abkürzung mitten durch den Stickstoffkreislauf (© Max-Planck-Institut für Medizinische Forschung)
Anammox-Bakterien - eine Abkürzung mitten durch den Stickstoffkreislauf (© Max-Planck-Institut für Medizinische Forschung)

In den 1990ern entdeckten Wissenschaftler einen einzigartigen Prozess in Bakterien: die Anaerobe Ammonium-Oxidation (Anammox). „Heute gehen wir davon aus, dass durch diesen Prozess jährlich 30 bis 70 Prozent des Stickstoffs aus den Weltmeeren entfernt wird“, erklärt Thomas Barends, Forschungsgruppenleiter am Max-Planck-Institut (MPI) für medizinische Forschung in Heidelberg. In diesem Prozess wandeln Bakterien Nitrit und Ammonium in molekularen Stickstoff (N2) und Wasser um und gewinnen daraus Energie. Das Molekül Hydrazin entsteht in einem Zwischenschritt. Weil es sehr reaktiv ist,  ist Hydrazin ein verbreiteter Raketentreibstoff. Die Verwendung durch Bakterien als Stoffwechsel-Treibstoff ist hingegen eher exotisch – und darüber hinaus auch sehr überraschend für lebende Organismen, denn Hydrazin ist sehr giftig. „Die Produktion und Oxidation von Hydrazin durch Anammox-Bakterien ist einzigartig“, sagt Boran Kartal vom Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie in Bremen. „In früheren Studien haben wir die katalytischen und spektroskopischen Eigenschaften von Hydrazin-Dehydrogenase beschrieben. Jetzt haben unsere Kollegen vom MPI für medizinische Forschung in Heidelberg das Rätsel gelöst, wie die Hydrazinoxidation optimiert wird, indem die Häm-Gruppen in spezieller Art und Weise verdrahtet werden und damit die Übertragung der Elektronen vereinfachen.“

Die Forschungsgruppe und ihre Kollaborationspartner haben zuvor die Kristallstruktur der Enzyme Hydrazinsynthase und Hydroxylamin-Oxidoreductase beschrieben. Jetzt haben die Wissenschaftler einen weiteren Teil des Anammox-Puzzles gelöst, indem sie die Kristallstruktur der Hydrazin-Dehydrogenase beschrieben – jenem Enzym, das für die Umwandlung von toxischem Hydrazin zu harmlosem molekularem Stickstoff verantwortlich ist.

Verschiedene Darstellungen des HDH-Komplexes (links: unter dem Elektronenmikroskop; Mitte: Kristallstruktur von HDH; rechts: Hämgruppenverdrahtung in rot dargestellt)
Verschiedene Darstellungen des HDH-Komplexes (links: unter dem Elektronenmikroskop; Mitte: Kristallstruktur von HDH; rechts: Hämgruppenverdrahtung in rot dargestellt), (© Akram et al., Sci. Adv. 2019;5:eaav4310; 17 April 2019)

Vom giftigen Raketentreibstoff zum harmlosen Stickstoffgas – der Hydrazindehydrogenase(HDH)-Komplex

„Man könnte den HDH-Komplex mit einer Brennstoffzelle vergleichen, in deren Steckdose nur bestimmte Stecker passen“, beschreibt Thomas Barends die Struktur und den Mechanismus des HDH-Komplexes.

Der „Treibstoff“ Hydrazin gelangt durch einen Kanal an der Außenseite in den Proteinkomplex. Das Enzym katalysiert dann die Umwandlung von Hydrazin in Stickstoffgas (Oxidation). Während der Reaktion werden vier Elektronen frei, die auf ein beispiellos großes Netzwerk von 192 Häm-Gruppen übertragen werden. Die Elektronen können von dort in andere Teile des Bakteriums transportiert werden, vergleichbar mit dem Übertrag von Strom auf einen elektrischen Verbraucher. Dieser Verbraucher generiert dann Energie für die Zelle.

Animation: Struktur des HDH-Komplexes. Der Komplex hat die Form eines Würfels mit seitlichen Eingängen. Die Seitenlänge des Würfels beträgt etwa 15 Nanometer. Innerhalb des Proteinkomplexes (weiß) befindet sich das Netzwerk der Hämgruppen (rot). © Thomas Barends, Max-Planck-Institut für Medizinische Forschung

Die Lücken schließen

„Wir suchen nun nach dem Protein, das die Elektronen, die im Häm-Netzwerk des HDH-Komplexes gespeichert sind, aufnimmt“, erklärt Mohd Akram, Postdoktorand in der Forschungsgruppe von Thomas Barends und erster Autor der Veröffentlichung. Aus der Struktur lässt sich ableiten, dass vermutlich nur kleine Proteine in den Komplex eintreten können, um die Elektronen in einem kleinen Hohlraum im Inneren aufzunehmen und sie dann abzutransportieren. Diese Art der Selektion der Träger-Proteine könnte sicherstellen, dass die Elektronen an den richtigen Ort in der Zelle gelangen, an dem sie zur Erzeugung von Energie genutzt werden.

Originalveröffentlichung

Vorangegangene Forschungsarbeit:

Beteiligte Institute

  • Max-Planck-Institut für Medizinische Forschung, Heidelberg
  • Max-Planck-Institut für Biophysik, Frankfurt am Main
  • Radboud Universität, Nijmegen, Niederlande
  • Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie, Bremen

Rückfragen bitte an:

Gruppenleiter

Forschungsgruppe Mikrobielle Physiologie

Dr. Boran Kartal

MPI für Marine Mikrobiologie
Celsiusstr. 1
D-28359 Bremen

Raum: 

3126

Telefon: 

+49 421 2028-645

Dr. Boran Kartal

Gruppenleiter


Forschungsgruppe Strukturbiologie von Elementzyklen

Dr. Thomas Barends

Max-Planck-Institut für Medizinische Forschung
Jahnstraße 29
69120 Heidelberg

Telefon: +49 6221 486-508

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